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    1. Las estructuras secundarias que forman los ARNlnc son complejas e importantes para su función, lo cual les permite su unión con RNA o DNA a través de apareamiento de bases; también interactúan con proteínas a través de reconocimiento de la secuencia del RNA con una fracción de la estructura proteica; también pueden actuar como escalafones para permitir la interacción de múltiples proteínas, lo que resulta en la reunión de factores que de otra manera no podrían interactuar, con lo cual se favorece o inhibe la expresión génica (figura 8-8). A pesar de que sólo una fracción pequeña (cerca de 5%) de ARNlnc se ha caracterizado de forma funcional, el rango de procesos biológicos en los que se conoce que están involucrados está creciendo continuamente; algunos de éstos tienen implicaciones importantes en procesos fisiológicos y patológicos. Dentro de los primeros se encuentra la inactivación del cromosoma X en el sexo femenino, la regulación de la respuesta inmune, la diferenciación celular; respecto a los procesos patológicos, existe evidencia sobre su participación en diferentes tipos de cáncer, diabetes, fibrosis hepática, entre otras enfermedades. ++ Algunos de los mecanismos en los que participa el ARNlnc en la regulación génica son los siguientes: modificación de histonas y del estado de la cromatina: los ARNlnc se unen a complejos proteicos que modifican la cromatina, por ejemplo, complejos que metilan la histona H3. También se unen a proteínas represoras, activadoras, factores transcripcionales y factores de corte y empalme de genes. De igual forma, actúan para guiar proteínas a sus blancos o como peldaños que unen complejos proteicos en loci específicos. Existen datos acerca de su función como esponjas o a través de apareamiento de bases con miARN al inhibir su procesamiento a miARN maduros.

      Este tema de los ARN largos no codificantes (lncRNA) es de lo más avanzado en biología molecular actual, Gaby. Básicamente, son los "directores de orquesta" del genoma: no se convierten en proteínas, pero le dicen a todas las demás moléculas qué hacer.

      Aquí te resumo los puntos clave de tu texto para que los entiendas de forma sencilla:

      1. ¿Qué son? (Sus "credenciales") Tamaño: Tienen más de 200 nucleótidos (son grandes).

      Aspecto: Engañan a la célula porque parecen un ARNm normal (tienen su Cap 5', su cola Poli-A y sufren splicing), pero no codifican proteínas.

      Especificidad: Son muy "especiales"; no están en todas las células igual, sino que aparecen en momentos específicos (control temporal) y en células específicas.

      1. ¿Cómo funcionan? (Sus 4 roles principales) El texto menciona que actúan de varias formas gracias a su estructura compleja:

      Como Guías: Se pegan a una proteína y la llevan de la mano hasta el lugar exacto del ADN donde debe trabajar.

      Como Escalafones (Andamios): Sirven como una plataforma donde varias proteínas se sientan juntas para poder interactuar entre ellas. Sin el lncRNA, estas proteínas estarían perdidas por la célula y no se encontrarían.

      Como "Esponjas": Se pegan a los microARN (miARN) y los atrapan. Al "secuestrarlos", evitan que los miARN destruyan a otros mensajes. Es un guardaespaldas de los ARNm.

      Control de la Cromatina: Se unen a complejos que metilan histonas (como la H3). Esto decide si el ADN se enrolla (se apaga) o se desenrolla (se enciende).

      1. Importancia Médica (¿Por qué te lo preguntan en medicina?) Tu texto destaca procesos vitales donde los lncRNA son los protagonistas:

      Inactivación del cromosoma X: En las mujeres, uno de los dos cromosomas X debe "apagarse" para no tener doble dosis de genes. Un lncRNA llamado Xist es el encargado de cubrir todo ese cromosoma y silenciarlo.

      Diferenciación celular: Ayudan a que una célula madre sepa si debe ser neurona o hepatocito.

      Patologías: Si estos lncRNA fallan o se expresan de más, pueden causar cáncer (ayudando a que los tumores crezcan), diabetes o fibrosis hepática.

    2. Interrupción de la traducción ++ El proceso de síntesis de proteínas es automático, esto es, una vez iniciado debe terminarse. En casos especiales, un proceso denominado recodificación traduccional puede alterar el proceso de traducción. Los tipos de recodificación observados con más frecuencia son los cambios en el marco de lectura y se observan sobre todo en virus; los retrovirus lo hacen de manera ordinaria. Estos virus producen un solo mRNA del cual se sintetizan tanto las proteínas de la cápside (proteínas Gag) como sus enzimas (transcriptasa inversa, integrasas, proteasa y proteínas Pol). Como los virus necesitan más proteínas Gag que Pol provocan un ajuste en su mRNA e inducen la formación de un codón de terminación al finalizar la región Gag, con lo cual se asegura que sólo se produzcan las proteínas de esta región y se elimina de manera temporal la síntesis de las proteínas Pol. ++ En fecha reciente, se han descrito otros mecanismos de control de la expresión de genes: la presencia de moléculas de RNA complementarias al mRNA que, al unirse a él, bloquean su transcripción. A este tipo de estrategias se les conoce como RNA antisentido o RNA de interferencia y regulan la expresión de algunos genes tanto en células procariotas como eucariotas (véase el capítulo 28, Terapia génica). Este mecanismo se describió inicialmente en organismos inferiores, pero ahora se sabe que funciona en la mayoría de los organismos. Los estudios experimentales con este tipo de moléculas administradas de forma exógena son de gran interés, ya que el bloqueo en la síntesis de una determinada proteína permite entender su funcionamiento completo y comprender de forma más integral su función en los procesos evolutivos. Se cree que las primeras células carecían de DNA y proteínas y sólo contenían RNA. Estas células primitivas utilizaban el mecanismo antisentido para regular sus funciones (cuadro 8-1).
      1. Recodificación Traduccional (El "Resbalón" del Ribosoma) Normalmente, el ribosoma lee de 3 en 3 letras sin saltarse ninguna. Pero en los virus (como el VIH), esto cambia:

      El Problema: El virus tiene un solo mensaje (mRNA) pero necesita fabricar dos cosas: la "carcasa" (Gag) y las "herramientas" (Pol).

      La Trampa: Al final de la instrucción para la carcasa (Gag), hay un "punto de alto" (codón de terminación).

      El Ajuste: El virus manipula al ribosoma para que, la mayoría de las veces, se detenga ahí y solo haga la carcasa. Pero a veces, hace que el ribosoma se "resbale" (cambio de marco de lectura), ignore el "alto" y siga de largo para fabricar las herramientas (Pol).

      Resultado: Así el virus se asegura de tener muchas carcasas y solo unas cuantas herramientas.

      1. RNA Antisentido (La "Cinta Adhesiva") Este es un mecanismo de bloqueo físico usando otra molécula de ARN.

      ¿Cómo funciona? La célula fabrica una cadena de ARN que es exactamente la imagen en espejo (complementaria) del mRNA que quiere silenciar.

      La Unión: Al ser complementarias, se pegan como un imán.

      El Bloqueo: Esto forma una doble hélice de ARN. El ribosoma no puede "leer" una doble hélice; es como si le pusieras cinta adhesiva a un código de barras. El escáner (ribosoma) simplemente no puede pasar.

      1. RNA de Interferencia (El "Triturador") Es una evolución del sistema anterior. No solo bloquea al ribosoma, sino que le avisa a la célula que ese mensaje debe ser destruido.

      Uso en Medicina: Como mencionaste, los científicos usan esto para apagar genes específicos. Si inyectamos este ARN "espejo", podemos detener la producción de una proteína que esté causando una enfermedad.

      Dato Curioso: Se cree que las primeras células (antes de que existiera el ADN) ya usaban este sistema para controlarse a sí mismas.

      En resumen, lo que tu texto explica es:

      Virus: Engañan al ribosoma para que se resbale y lea más de lo que debe.

      Antisentido/Interferencia: Usan una cadena "espejo" para tapar o destruir el mensaje y que nadie pueda leerlo.

    3. Nivel de degradación del mRNA ++ Los mRNA en células bacterianas son muy inestables; su vida media es de pocos minutos. En células eucarióticas el mRNA es más estable, de alrededor de 30 min, aunque existen otros con vidas medias más largas, por ejemplo, el de la β-globina tiene una vida media de 10 h. Los mRNA más inestables a menudo codifican para proteínas reguladoras cuya síntesis cambia rápidamente ante un estímulo. La inestabilidad de estos mRNA se debe a que su secuencia rica en A y U en la región 3′ no traducida (UTR) acelera la eliminación de la cola de poli-A y, por ende, la degradación del mRNA. Otros mRNA se reconocen en sus extremos 3′ UTR por endonucleasas que cortan el mRNA. Sin embargo, la estabilidad de un mRNA cambia en respuesta a señales extracelulares. ++ Por ejemplo, el mRNA que codifica para las histonas, en la fase S del ciclo celular, periodo en el que se sintetiza el DNA y se requiere de nuevas histonas para su empaquetamiento, tiene una vida media de 1 h; cuando termina la fase S, los mRNA se degradan en pocos minutos. De igual forma, si la síntesis de DNA se inhibe con algún fármaco, la acumulación de histonas libres induce la degradación de su mRNA. Por ello, la degradación del mRNA depende de las señales que actúen en su extremo 3′, en el cual se encuentra la cola de poli-A. +++ Cola de poli-A ++ La adición de la cola de poli-A a un mRNA recién sintetizado ocurre en organismos eucariotas y se lleva a cabo en el núcleo. Su longitud es variada y cuenta con un promedio de 200 nucleótidos. Una vez en el citoplasma, esta cola se acorta con el tiempo. No se han observado colas de menos de 30 adeninas, lo que sugiere que este es el tamaño mínimo requerido para mantener la estabilidad del mRNA

      . La Cola de Poli-A: El "Escudo Protector" Imagina que la cola de Poli-A es como la mecha de una bomba.

      Sale del núcleo con unos 200 nucleótidos de largo.

      Cada vez que un ribosoma lee el mensaje, o simplemente con el paso del tiempo, la cola se va haciendo más cortita.

      El límite crítico: Como bien notaste, cuando llega a menos de 30 adeninas, el escudo se rompe. En ese momento, las enzimas del citoplasma destruyen el cuerpo del mRNA en segundos.

    4. Proteínas inhibidoras de la traducción ++ La expresión de un gen puede inhibirse si la traducción se bloquea mediante la unión de proteínas inhibidoras en el extremo 5´ del mRNA cerca del sitio de inicio de la traducción. Este tipo de mecanismo se llama control negativo de la traducción.

      Este mecanismo es la forma que tiene la célula de decir: "Tengo el mensaje listo, pero prohíbo leerlo". Es un control muy drástico y rápido porque actúa directamente sobre el ribosoma.

      Aquí te explico cómo funciona este control negativo y por qué es tan importante:

      1. El "Bloqueo" Físico Imagina que el ribosoma es un escáner que necesita pasar por encima del código de barras (el extremo 5' y el AUG) para empezar a trabajar.

      Una proteína inhibidora se pega justo en esa zona del mRNA (la región líder o 5' UTR).

      Al estar ahí sentada, actúa como un "obstáculo" o una barrera física.

      El ribosoma llega, choca con la proteína y no puede encontrar el codón de inicio. Resultado: El mRNA se queda flotando en el citoplasma, pero no produce ni una sola proteína.

    5. Adición de grupos químicos a proteínas ++ Otro mecanismo por el cual se puede regular la expresión de un gen es la adición de diferentes grupos químicos a cualquiera de los aminoácidos que conforman una proteína. Sin la adición de estos compuestos la proteína no será una proteína madura y funcional. Entre las adiciones más comunes se encuentran las acetilaciones, las carboxilaciones, las metilaciones, las hidroxilaciones y las fosforilaciones.

      osforilación: El "Interruptor" MaestroEs la adición de un grupo fosfato ($PO_4^{3-}$) a aminoácidos como la serina, treonina o tirosina.Enzimas: Las encargadas son las quinasas (lo pegan) y las fosfatasas (lo quitan).Función: Activa o desactiva proteínas al instante. Es la base de la comunicación celular (señalización).2. Acetilación y Metilación: El Control del ADNAunque ocurren en muchas proteínas, son famosísimas en las histonas (las proteínas que enrollan el ADN).Acetilación: Generalmente "abre" la cromatina para que los genes se puedan leer.Metilación: Puede activar o silenciar genes dependiendo de dónde se pegue.3. Hidroxilación: La Fuerza del ColágenoConsiste en añadir un grupo hidroxilo ($-OH$).Ejemplo médico: Es vital para el colágeno. Sin vitamina C (cofactor), la enzima no puede hidroxilar la prolina del colágeno, las fibras no se trenzan bien y da escorbuto (encías sangrantes, debilidad).4. Carboxilación: La Coagulación SangrientaSe añade un grupo carboxilo ($-COOH$).Ejemplo médico: Es esencial para los factores de coagulación (como la protrombina). Este proceso necesita vitamina K. Si no hay carboxilación, los factores no pueden unirse al calcio y no puedes dejar de sangrar.

    6. Nivel de la traducción ++ La traducción comienza cuando la subunidad pequeña del ribosoma reconoce el codón de inicio (AUG) en el mRNA. Los nucleótidos vecinos participan en este reconocimiento, en el que se encuentra la secuencia Shine-Dalgarno en mRNA procariotas y la secuencia Kozak en eucariotas (véase el capítulo 7). Si el reconocimiento es deficiente, la subunidad ribosómica ignorará el primer codón AUG y saltará hasta el segundo o el tercero. Este fenómeno, conocido como búsqueda de escape, es una estrategia para producir dos o más proteínas diferentes en su extremo aminoterminal a partir de un mismo mRNA. ++ En mRNA virales, la traducción se realiza usando este tipo de mecanismos. Estos mRNA cuentan con secuencias de nucleótidos específicas, llamadas sitios internos, que el ribosoma no reconoce; la traducción se inicia en el segundo codón AUG.

      filtro" antes de que la proteína sea una realidad física. Lo que describes es fascinante porque demuestra que el ribosoma no es una máquina ciega que solo lee lo que le dan; en realidad, tiene un sistema de "escaneo" muy sofisticado que decide dónde y cómo empezar a trabajar.Aquí te detallo los puntos clave de este nivel de control:1. El Reconocimiento del "Inicio" (AUG)El codón AUG (Metionina) es la señal de salida, pero el ribosoma necesita un "contexto" para saber que ese es el AUG correcto y no uno cualquiera que anda por ahí en medio del mensaje.En Procariotas (Bacterias): Usan la secuencia Shine-Dalgarno. Está un poquito antes del AUG y ayuda a que el ribosoma se "estacione" exactamente donde debe.En Eucariotas (Nosotros): Usamos la secuencia Kozak ($ACCAUGG$). Si las letras alrededor del AUG son las correctas, el ribosoma se detiene y empieza la traducción con fuerza.

      1. Búsqueda de Escape (Leaky Scanning) Este es un mecanismo de "todo o nada". Si la secuencia Kozak es "débil" (no tiene las letras perfectas), el ribosoma puede pasar de largo.

      ¿Qué pasa entonces? El ribosoma ignora el primer AUG y sigue buscando hasta encontrar un segundo o tercer AUG más adelante.

      El resultado: Se producen proteínas con diferentes extremos amino-terminales. La proteína que empieza en el segundo AUG será un poco más corta que la que empezó en el primero. Esto permite que un solo mRNA genere versiones de la misma proteína con funciones ligeramente distintas (por ejemplo, una que se queda en el citoplasma y otra que se va a la mitocondria).

    7. Nivel de transporte del mRNA al citoplasma ++ Transporte del núcleo al citoplasma. El RNA, como cualquier otra molécula que sale del núcleo, lo hace a través del complejo de poro. Para poder salir del núcleo, el RNA sufre tres modificaciones importantes: la adición del nucleótido modificado 7 metilgualnosina en el extremo 5′, la adición de la cola de Poli-A en el extremo 3′ y la eliminación de los intrones (splicing). ++ Cuando una molécula de mRNA cruza por un poro nuclear y se introduce en el citoplasma, se encuentra con los ribosomas, que la traducen en una cadena polipeptídica. Si el mRNA codifica para una proteína de secreción o de membrana, la presencia de un péptido señal en la región aminoterminal determina su transporte hacia el retículo endoplásmico. La célula reconoce este péptido tan pronto como sale del ribosoma; entonces, el complejo formado por el ribosoma, el mRNA y la proteína naciente se dirige a la membrana del retículo endoplásmico, donde la cadena polipeptídica terminará de sintetizarse. En otros casos, la proteína entera es sintetizada por ribosomas libres en el citosol, y señales en su estructura la dirigen al sitio en la célula en la cual se necesita.

      Este nivel de control es fundamental porque actúa como la "aduana celular". No importa qué tan bien se haya transcrito un gen; si el mensaje no puede salir del núcleo o no llega a la "fábrica" correcta (el ribosoma), la proteína nunca existirá.

      Aquí te detallo los puntos clave de este proceso para que los tengas bien organizados:

      1. El Pasaporte del mRNA (Control de Salida) El núcleo es muy estricto. El complejo del poro nuclear (NPC) no deja salir cualquier cadena de ARN. Solo permite el paso a los que tienen sus tres sellos de calidad:

      Cap 5' (7-metilguanosina): Es la "cabeza" que el poro reconoce para dejarlo pasar.

      Cola Poli-A: Le da estabilidad y dirección.

      Ausencia de intrones: Si el splicing no se ha completado, unas proteínas llamadas "vigilantes" mantienen al ARN retenido en el núcleo.

      1. El Destino: ¿Ribosomas Libres o Retículo Endoplásmico (RE)? Una vez en el citoplasma, el mRNA se encuentra con los ribosomas. Aquí es donde se decide dónde trabajará la proteína final:

      A. Proteínas de "Exportación" o Membrana (Ruta del RE) Si la proteína va a ser enviada fuera de la célula (como la insulina) o se va a quedar en la membrana, tiene un Péptido Señal al principio (extremo amino-terminal).

      En cuanto sale ese pedacito de proteína del ribosoma, una partícula llamada SRP (Partícula Reconocedora de la Señal) lo atrapa.

      Todo el "combo" (Ribosoma + mRNA + Proteína naciendo) se mueve hacia el Retículo Endoplásmico Rugoso.

      La proteína se termina de fabricar "inyectándose" directamente dentro del RE.

      B. Proteínas de "Uso Interno" (Citocromo, Hemoglobina, etc.) Si no tiene ese péptido señal, los ribosomas se quedan flotando libres en el citosol.

      La proteína se termina de armar ahí mismo.

      Otras señales (como la señal de localización nuclear o la señal mitocondrial) le dirán a la proteína terminada a dónde ir (al núcleo, a la mitocondria, a los peroxisomas, etc.).

    8. Edición del RNA ++ Este tipo de control postranscripcional se refiere a la modificación en una o más bases en la secuencia del mRNA maduro que provoca cambios en el mensaje original. La modificación más frecuente es el cambio de citocina por uracilo, con lo que la secuencia original se altera hasta en 50%. El proceso de edición del mRNA es limitado en mamíferos y sólo se ha observado en los genes de ApoB y de la proteína del canal de calcio en el cerebro. En el primer caso, una citocina se cambia por un uracilo, con lo que se genera un codón de terminación prematuro que produce una versión truncada de la proteína. En el segundo caso, se cambia un nucleótido a la mitad de la molécula de mRNA; esto origina el reemplazo de un aminoácido por otro, lo que altera la permeabilidad del canal de calcio.

      La edición del ARN es uno de los mecanismos más curiosos porque es como si la célula tuviera un "corrector de textos" que cambia letras específicas después de que el mensaje ya está escrito y procesado.

      Como bien mencionas, esto no cambia el ADN, sino el mensaje (ARNm), lo que permite que un mismo gen fabrique proteínas con funciones totalmente distintas o incluso con tamaños diferentes.

      1. El caso de la Apolipoproteína B (ApoB): El "Punto Final" prematuro Este es el ejemplo más famoso de desaminación de citocina.

      En el Hígado: El gen se transcribe normalmente y produce una proteína larga llamada ApoB-100, que es esencial para transportar colesterol (VLDL y LDL).

      En el Intestino: Existe una enzima específica (la citidina desaminasa). Esta enzima busca un codón específico (CAA, que codifica para el aminoácido glutamina) y cambia la Citocina (C) por un Uracilo (U).

      El resultado: El codón CAA se convierte en UAA. En el código genético, UAA es un codón de paro (STOP).

      Consecuencia: La síntesis se detiene a la mitad, creando la ApoB-48 (llamada así porque tiene el 48% del tamaño de la original), que sirve para transportar grasas de la dieta (quilomicrones).

    9. Nivel del procesamiento del transcrito primario de RNA ++ Durante la transcripción, en organismos eucariotas se producen RNA precursores llamados transcritos primarios o pre-mRNA, posteriormente procesados para producir una molécula de mRNA madura a través del proceso de corte y empalme (splicing). El transcrito primario es alrededor de 10 veces más grande que el mRNA maduro. En este procesamiento, los intrones se eliminan del transcrito dejando exclusivamente los exones, para constituir un mRNA maduro. Un mismo transcrito primario puede procesarse de diversas formas, lo que da lugar a diferentes mRNA y, por lo tanto, a diferentes cadenas polipeptídicas. ++ Algunos genes presentan secuencias ambiguas; éstos son regiones que en unos tejidos se consideran exones y en otros, intrones, por lo que en cada tejido se realiza un procesamiento diferente conocido como procesamiento alternativo o splicing alternativo, que origina en cada uno de ellos mRNA y proteínas diferente

      Gracias al splicing alternativo, el cuerpo humano puede fabricar cerca de 100,000 proteínas distintas usando solo unos 20,000 genes.

      El proceso de quitar intrones y pegar exones lo hace una máquina molecular llamada Espliceosoma (Spliceosome). Su trabajo es ser extremadamente preciso; si se equivoca por una sola letra (nucleótido), cambia toda la lectura y la proteína no sirve.

      ¿Por qué pasa esto? Porque hay proteínas llamadas activadores o represores de splicing que son diferentes en cada tejido. En el cerebro, una proteína puede "esconder" el exón 2 para que el espliceosoma no lo vea y lo corte junto con los intrones.

    10. Atenuación de la transcripción ++ En organismos procarióticos, como las bacterias, la expresión de ciertos genes es inhibida por la terminación prematura de la transcripción, un fenómeno conocido como atenuación de la transcripción. En este proceso, la cadena de RNA recién sintetizada adopta una estructura que interactúa con la RNA polimerasa, impide su avance e interrumpe la transcripción. Cuando la célula requiere la proteína codificada por este gen, algunas proteínas reguladoras se unen a la cadena naciente de RNA y reacomodan su estructura, con lo que se permite la restauración de la transcripción y, por lo tanto, la producción de una molécula de mRNA completa. ++ La atenuación de la transcripción en eucariotas puede ocurrir por distintos mecanismos. En células infectadas por adenovirus o retrovirus (por ejemplo, el virus de inmunodeficiencia humana, VIH), las proteínas que se ensamblan en el promotor determinan si la RNA polimerasa puede truncar la transcripción. Estas proteínas pueden ser diferentes en distintas células y la célula puede controlar el nivel de atenuación de un gen en particular.
      1. En Procariotas: El "Nudo" en la cuerdaEn las bacterias, la transcripción (hacer ARN) y la traducción (hacer proteína) ocurren al mismo tiempo y en el mismo lugar. Esto permite que pase algo muy loco:El Freno: Mientras la ARN polimerasa va fabricando el ARN, esa cadenita de ARN se dobla sobre sí misma y forma una estructura de "pasador" o "horquilla" (stem-loop).El Resultado: Esa estructura es tan estorbosa que hace que la ARN polimerasa se "tropiece" y se suelte del ADN antes de terminar el gen. Resultado: ARN incompleto = No hay proteína.El Interruptor: Si la célula sí necesita la proteína, una proteína reguladora se pega al ARN, evita que se haga el nudo y la polimerasa sigue de largo.2. En Eucariotas y Virus (como el VIH): El control de calidadAquí la cosa cambia porque el núcleo separa la transcripción de la traducción. El ejemplo del VIH es el más famoso para entender esto:La Polimerasa "Floja": A veces, la ARN polimerasa II empieza a transcribir el gen del virus, pero se "cansa" rápido y se suelta después de haber hecho apenas unos pocos nucleótidos. Esto es la atenuación.La Proteína Salvador (Ejemplo: Tat en VIH): El virus fabrica una proteína llamada Tat. Esta proteína se une a una estructura del ARN naciente (llamada TAR).El "Empujón": Al unirse, Tat recluta a otras proteínas que le dan "superpoderes" a la polimerasa (la fosforilan), haciendo que ahora sea muy eficiente y no se suelte hasta terminar todo el genoma viral.Diferencias clave para tu examen:CaracterísticaProcariotas (Bacterias)Eucariotas / VirusMecanismo principalEstructuras de "horquilla" en el ARN (Symmetry/Loops).Proteínas que ayudan a la polimerasa a no soltarse (Elongación).SincroníaOcurre mientras el ribosoma está leyendo el ARN.Ocurre totalmente en el núcleo antes de salir al citoplasma.FunciónAhorrar energía si ya hay suficiente producto (ej. Triptófano).Controlar qué tan "fuerte" se expresa un gen en distintos tejidos.
    11. Transcripción. El factor transcripcional se sintetiza sólo cuando se necesita y se degrada rápidamente por proteólisis de tal manera que nunca se acumula.

      Una vez que el factor de transcripción cumple su función (unirse al ADN y encender el gen), debe desaparecer. Si se quedara ahí, el gen seguiría encendido para siempre, lo cual puede ser peligroso (como en el cáncer)

    12. Zipper de leucinas ++

      el zipper de leucinas es literalmente como una cremallera que une a dos proteínas para que puedan "abrazar" el ADN.

      leucinas cada 7 aminoacidos

    13. Dedos de cinc ++

      El átomo de cinc funciona como el "pegamento" o el "clavo" que mantiene unidas a la hélice y a la hoja beta. Sin el cinc, la proteína se desmoronaría y perdería su forma, por lo que no podría unirse al ADN.

    14. Hélice-asa-hélice

      Una hélice alfa corta: Una espiral de aminoácidos pequeña.

      Un asa (o lazo): Un tramo de aminoácidos flexible que conecta las dos hélices (como el cable de unos audífonos).

      Una hélice alfa larga: Otra espiral, pero más grande, que es la que tiene "los dedos" para tocar y reconocer las bases del ADN.

    15. Un solo gen puede controlarse mediante la unión de varios factores transcripcionales. Por otro lado, un mismo factor transcripcional puede unirse a los potenciadores de varios genes y controlar la expresión de todos ellos.

      1- Varios factores (proteinas/enzimas) controlan un SOLO gen 2- Un SOLO factor (proteinas/enzimas) controla VARIOS genes

    16. TFIIE, con su acción de helicasa, desenrolla el DNA y TFIIH fosforila la RNA polimerasa II en su dominio CTD, lo que produce su activación

      TFIIH fosforila (le pega un grupo fosfato) a la "cola" de la ARN polimerasa. Ese es el "disparo de salida" que hace que la polimerasa se suelte de todos estos factores y empiece a correr por el gen fabricando el ARN

    17. TFIIE, TFIIH y TFIIJ se acoplan después a este complejo

      Son los últimos en llegar para completar el equipo. Como mencionamos antes, TFIIH es la estrella aquí porque tiene la energía (actividad ATPasa y helicasa) para abrir la doble hélice y permitir que empiece la lectura.

    18. la RNA polimerasa II, formando complejo con TFIIF, se une al promotor

      Entran para estabilizar esa unión. TFIIB es fundamental porque actúa como un puente: por un lado agarra al TFIID y por el otro le dice a la ARN polimerasa II exactamente dónde ponerse.

    19. TFIIA y TFIIB

      Entran para estabilizar esa unión. TFIIB es fundamental porque actúa como un puente: por un lado agarra al TFIID y por el otro le dice a la ARN polimerasa II exactamente dónde ponerse.

    20. TFIIA, TFIIB, TFIID, TFIIE, TFIIF, TFIIH y TFIIJ

      actuan juntos como equipo de ensamblaje para permitir que la polimerasa pueda iniciar la transcripcion

    21. Existen genes que se transcriben de forma constante, denominados genes de expresión constitutiva,

      genes que siempre estaqn activos, xq son escenciales para la cel todo el tiempo

    22. Generales: comunes a todos los genes, que se unen al promotor junto con la RNA polimerasa.

      el equipo basico para q el arn polimerasa haga transcripcion

    23. elementos CIS

      se encuentra justo al lado del sitio de inicio de la transcripción, es el sitio donde hay ensamblaje para la maquinaria de transcripción (las proteinas que se pegan)

    24. Los factores transcripcionales son proteínas de unión al DNA que reconocen una secuencia específica y se requieren para el encendido y apagado de los genes.

      proteinas que se llegan a unir al promotor y deciden que pasara con la traduccion

    1. oncentración de cAMP en las células se relacionaba con la presencia de glucosa en el medio; a mayor concentración de glucosa, menor concentración de cAMP. Además, cuando se agregaba cAMP al medio en presencia de glucosa, las células sintetizaban de manera repentina las enzimas catabólicas que en condiciones normales estaban ausentes.

      cuando hay mucha glucosa la bacteria tiene energia facil, asi que los niveles de AMPc son bajos y no activa la prod de enzimas de emergencia (b-galactosidasa)

      si la glucosa escasea el AMPc sube se une a CAP y ayudan a q la polimerasa transcriba mas rapido

    2. El operón lac también se encuentra bajo control positivo,

      control negativo: es por la proteina represora que boquea la transcripcion, cuando no hay lactosa

      control positivo: es por una proteina activadora (proteina activadora por catabolito o CAP) que va a ayudar a que la arn polimerasa se acelere y transcriba mas rapido (cuaando hay glucosa baja )

    3. control negativo

      que el represor cuando esta unido al ADN bloquesa la transcripcion

      diferente fuera si el control fuera positivo, se esperaría que necesite una proteína activadora que "encienda la transcripcion"

    4. operón inducible, en el cual la presencia de una sustancia metabólica fundamental (en este caso la lactosa o alolactosa) induce la transcripción de genes estructurales

      necesita de una enzima para inducir a transcripcion

    5. se une a la proteína represora y (2) evita su unión al operador (O). (3) Sin el represor en la vía, la RNA polimerasa se une al promotor (P) y transcribe los genes estructurales.

      SIN EL REPRESOR ES QUE SE DA LA TRANSCRIPCION

      1. Represor se encuentra bloqueando siempre
      2. aparece la lactosa y al unirse al represor, este cambia de forma
      3. el represor se cae
      4. comienza la transcripcion
    6. Cuando el triptófano es abundante, las moléculas de triptófano actúan como correpresores al unirse al represor inactivo y (2) cambiar su forma, lo que les permite unirse al operador, (3) de modo que impiden la transcripción de los genes estructurales.

      correpresor: se une al represor inactivo para poder parar la produccion (hace que el represor cambie de forma para que ahora si se pueda pegar al operador y bloquee la transcripcion) EL TRIPTOFANO SERIQA EL CORREPRESOR

    7. operón reprimible

      operon que normalmente esta activo pero se apaga cuando se une el represor (cuando ya no hay necesidad de seguir produciendo mas triptofano)

      El operon de la lactosa es INDUCIDO , cuando llega la lactosa , esta se une al represor haciendo que cambie forma y no se pueda unir al operador

    8. Las células que crecen en ausencia de triptófano activan los genes que codifican tales enzimas.

      si las bacterias tienen triptofano, no prod pero a falta de triptofano prod enzimas para producir triptofano

    9. icionar lactosa al medio de cultivo, las células acumulan cerca de 1 000 veces el número de moléculas de β-galactosidasa. La presencia de la lactosa induce la síntesis de esta enzima

      cuando la lactosa esta presente , el ADN da la orden para que se empiece a producir mucho ARN mensajero, que lleva a prod la enzima b-galactosidasa para descomponer lactosa

    10. Cuando las bacterias crecen bajo condiciones mínimas, no necesitan la enzima β-galactosidasa.

      si no reciben lactosa las bacterias no ocupan prod esa enzima , debido a que es mejor que guarden su energia

    11. enzima β-galactosidasa

      laenzima B-galactosidasa va a trabajar como una tijera que va a romper en dos a la lactosa ,es decir, en glucosa y galactosa para que posteriormente pueda ser utilizado como energia

    12. Las células que forman parte de un organismo multicelular contienen un juego idéntico de genes, a pesar de obvias diferencias en cuanto a su tamaño y forma. La información genética presente en todas las células puede compararse a un archivo de planos para construir un edificio gigante de propósitos múltiples. En momentos distintos se necesitarán todos los planos, pero se consultará sólo a un grupo pequeño de ellos durante la construcción de algún piso o estancia precisos.

      aunq todas las cel tienen la misma info cada una de las celulas va a encender la parte que necesitara